ATP合成酵素においては3当量のプロトンの流入でATP合成酵素が1回転し、ATPが1分子合成されると考えられている。さらにミトコンドリア内で合成したATPを細胞内へ輸送する際に1当量のプロトンを消費するため、細胞質基質で消費するためのATPの合成に必要なプロトンの当量（H+/ATP比）は4となる。理論上のP/O 合成比は、NADHで2.5 (= 10/4)、FADH2で1.5 (= 6/4)となり、グルコース１分子当たり31または29.5分子のATPが合成されることになる（Glu/AspシャトルやGTP由来のATP輸送によるプロトン消費（共に2 H+、0.5 ATP相当の消失）を無視すると32または30分子）。[2] 最近の生化学の教科書ではこちらの説を解説するようになってきている。
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ごく最近になって、1個のプロトンの流入でATP合成酵素が1/3回転ではなく、3/10回転することが構造の詳細な解析から示されており、[3] H+/ATP比も整数ではない(H+/ATP 比 = 4.33 (= 13/3 = 10/3 + 1))と指摘されている。この場合は理論上のP/O 合成比が、NADHで約2.31 (= 10/(13/3))、FADH2で約1.38 (= 6/(13/3))となり、グルコース当たり約28.92または約27.54当量のATPが合成される。[4] なおグルコースに対して28.92, 27.54当量のATPが生成したとすると標準状態における自由エネルギー変換効率は31.8%, 30.2%と計算されるが、実際の生体反応では反応基質の濃度調整により最大で60%前後のエネルギー変換効率が生み出されていると推定されている。